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En nous excusant par avance, bonne lecture.

Bibliographie:

- Site de L'INRA

- http://inra.dam.front.pad.brainsonic.com/ressources/afile/231010-b6620-resource--l-oeuf-aux-tresors-.html

- http://www.journees-de-la-recherche-avicole.org/JRA/Contenu/Archives/1_JRA/89utilisationJRA1.pdf

- http://tepeuf.chez-alice.fr/3-Le_pouvoir_coagulant.htm

- http://www.les-oeufs.com/valeurs-nutritionnelles/composition-des-oeufs.html

- Livre « Casserole éprouvette » de Hervé This

- Documents Word et PDF présents sur la clé USB ( dossier TPE )

- http://fr.wikipedia.org/wiki/D%C3%A9naturatio

- Livre "Biologie tout en un"

Conclusion

Dans ce TPE, en passant par les expériences qui nous ont permis d'étudier la composition du blanc d’œuf puis nos études et recherches sur le phénomène de la coagulation, nous avons pu vous présenter ses diverses applications dans l'industrie, dans les domaines pharmaceutiques ou encore alimentaires.

Comment peut-on pasteuriser le blanc d'œuf  pour la vente en bouteille ?


          Nous avons trouvé dans nos expériences que le blanc d'œuf coagule à partir de 62°C. La pasteurisation classique varient entre 62 et 88°C, on ne peut donc pas utiliser cette méthode pour conserver le blanc d'œuf liquide. Le blanc d'œuf pasteurisé en bouteille est vendu dans le commerce, nous avons donc recherché quelles méthodes étaient appliquées pour le conserver.




          Une des méthode est le traitement thermique pour éliminer certaines bactéries sans dénaturer les protéines du blanc d'œuf, on chauffe deux fois à 57°C, pendant 6 minutes et on refroidit ensuite rapidement à 4°C. Cependant, certaines bactéries dangereuses pour la santé ne sont pas détruites.




         Une autre technique consiste à exposer le blanc d'œuf à des rayonnements ionisants pour détruire un nombre important de micro-organismes mais là encore, certains virus ne sont pas détruits.


La connaissance de la caractéristique de la coagulation du blanc d'œuf a permis de mettre au point des techniques de pasteurisation sans dévaloriser le blanc d'œuf liquide.

Les protéines du blanc d’œuf ont aussi des utilisations dans l'industrie pharmaceutique

La lysozyme:
       
          Elle est efficace pour la conservation des aliments et est très largement utilisée pour la conservation du lait pour bébé, pour éviter la prolifération de bactéries sur le fromage ou encore, dans certains cas pour aseptiser des rouleaux de film alimentaire par enrobage.
          Elle est également utilisée dans des traitements contre les infections comme le "Lysopaïne" pour les angines ou le "Lyso 6" pour les aphtes pour son pouvoir antimicrobien et est utilisée depuis des siècles comme médecine douce au Japon.


L'ovotranferrine:
       
          Bien que très peu utilisé à l'heure actuelle dans l'industrie, cette protéine devrait être exploitée pour ses propriétés antibactériennes car elle a des capacités à fixer le fer. Ainsi, un brevet a été déposé pour créer un médicament luttant contre les infections intestinales.

Les œufs durs en barre

          Ce produit est utilisé notamment dans les cantines ou les restaurants pour obtenir des « tranches » parfaites.

          Les blancs d’œuf sont cuits à 65°C dans des cylindres chauffants séparés du jaune qui ne coagule pas à la même température. Il est ainsi possible de faire des cylindres parfaits d'œuf dur.

III- Les applications dans l'industrie

         Nous avons contactés des membres de l’INRA, spécialistes du blanc d’œuf, Mr Riaublanc nous a indiqué que le blanc d’œuf était largement utilisé, principalement dans la cuisine industrielle pour gélifier au chauffage un certain nombre de produits. Il est aussi utilisé pour ses propriétés moussantes. Ce sont les ovoproduits.

Conclusion:

          Le blanc d'oeuf change donc d'état lorsqu'on le chauffe entre 62 et 65°C grace à l'ovalbumine présente à l'intérieur qui a un pouvoir gélifiant. Ce phénomène a des applications dans l'industrie.

La température de coagulation:

Matériel:
         - Sachets
         - Bain Marie
         - Thermomètre
         - Blanc d’œuf

Protocole:

          Nous avons mis 5 grammes de blanc d’œuf dans un sachet puis nous avons commencé à 55°C, après 5 minutes, rien ne se passe, la température n'est donc pas assez élevée. Nous avons recommencé à 60°C, avec les mêmes proportions et le même temps de cuisson, le blanc d’œuf reste également translucide.

          Nous continuons à 62°C. Cette fois, le blanc d’œuf change d'état, il a commencé à coaguler mais seulement en partie.

          A 65°C, le blanc d’œuf parait totalement coagulé.

          Nous recommençons à 67°C, le blanc d’œuf reste dans le même état que la fois précédente.

Conclusion:

          Nous en déduisons que le blanc d’œuf coagule entre 62 et 65°C environ.

Comment le blanc d'oeuf coagule-t-il?

I- La Dénaturation :

          Dans le blanc d’œuf la protéine responsable de la coagulation est l’ovalbumine.

Au départ, les protéines d’ovalbumine sont de longs rubans formés de plus de trois cents acides aminés. Ce sont des macromolécules liées chimiquement les unes aux autres par des liaisons hydrogène peu résistantes. Lorsque la température approche des 60°C, l'agitation atomique devient telle que les liaisons les plus faibles comme les liaisons hydrogène se rompent, mais les liaisons fortes restent : c'est la dénaturation La protéine se déroule et devient une longue chaîne d'acides aminés.

 

II-La coagulation :

          Dès lors, certaines parties deviennent accessibles et peuvent rencontrer d'autres molécules protéiques et également des molécules d'eau, avec lesquelles elles vont s'associer. Les protéines peuvent se lier par des ponts disulfures: c'est la coagulation. C'est ainsi que lors de la cuisson, l'ovalbumine dénaturée entoure une bulle d’air et s’entoure d'une gaine de molécules d'eau, augmentant ainsi le volume de la protéine et diminuant sa mobilité. Dans l’ovalbumine il y a des parties hydrophiles et hydrophobes, les parties hydrophobes s’orientent vers le centre de la pelote et les parties hydrophiles vers l’extérieur et elles se lient avec des molécules d’eau, c’est le foisonnement. On a alors des protéines d’ovalbumine qui piègent une bulle d’air en se mettant autour. Et  une gaine de molécules d’eau entoure l'ensemble. De plus, la liaison des protéines entre elles fait apparaître un réseau qui emprisonne les molécules d'eau, provoquant la rigidification de l'œuf après la cuisson et l’opacité de ce dernier .

 

III-Les propriétés du blanc d’œuf coagulé

          Le blanc d’œuf coagulé est rigide, il a une nature de gel, c'est-à-dire que c’est un réseau de protéines qui emprisonne des molécules d’eau.

Les molécules d’eau emprisonnées rendent le blanc opaque, c'est-à-dire que la lumière est réfléchie et qu’il n’y a pas absorption de celle-ci. Ce phénomène est dû à la disposition des molécules qui empêche l’absorbance de la lumière.

 

Macromolécules: grosses molécules formées par l'assemblage de plus petites molécules.

Ponts disulfures: liaisons covalentes entres deux atomes de souffre.

Foisonnement : Capacité de prise de volume avec des liaisons avec des molécules d’eau.

Observation au microscope

          Une fois le blanc d’œuf coagulé, nous avons mis un échantillon sur une lame puis nous l'avons observé au microscope. Nous voyons des filaments qui se sont créés.

II - Le phénomène de la coagulation

Observation à l'oeil nu
        
        Au départ, le blanc d'oeuf est translucide et visqueux.

       
 Après l'avoir chauffé dans un bécher quelques minutes, le blanc d’œuf devient blanc opaque et a une consistance plus visqueuse. Nous en déduisons qu'il y a un changement d'état dû à des facteurs internes du blanc d'œuf sous l'action de la chaleur.

   Conclusion:

          Suite à tous ces tests et à toutes ces expériences, nous pouvons dire qu'il y a présence d'eau à 88% ainsi que des protéines, que nous avons identifiées grâce à l’électrophorèse: l'ovalbumine, la  lysosime et  l'ovotransferrine. l'INRA nous permet de rajouter l'ovomucoïde dans les protéines principales et la part infime de glucide réducteurs et de lipides dans sa composition.

Complément d'information

Nous sommes allés principalement sur le site de l'INRA : www.inra.fr
Un article confirme les protéines trouvées grâce à nos expériences mais en montre aussi d'autres comme l'ovomucoïde présente à 11% (Lien)

De plus, il y a une infime présence de 0,4% de glucides réducteurs et de 0,03% de lipides que nous n'avons pas pu détecter (lien)